Информация

8.0: Энергия, материя и ферменты - Биология

8.0: Энергия, материя и ферменты - Биология



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Цели обучения

  • Определите и опишите метаболизм
  • Сравните и сопоставьте автотрофы и гетеротрофы
  • Опишите важность окислительно-восстановительных реакций в метаболизме.
  • Опишите, почему АТФ, ФАД, НАД+, и НАДФ+ важны в камере
  • Определить структуру и структурные компоненты фермента
  • Опишите различия между конкурентными и неконкурентными ингибиторами ферментов.

часть 1

Ханна - 15-месячная девочка из штата Вашингтон. Лето она проводит в Гамбии, где ее родители работают в неправительственной организации. Примерно через 3 недели после ее прибытия в Гамбию аппетит Ханны начал уменьшаться, и ее родители заметили, что она выглядела необычно вялой, утомленной и сбитой с толку. Она также казалась очень раздражительной на улице, особенно днем. Когда у нее началась рвота, родители подумали, что она заразилась 24-часовым вирусом, но, когда симптомы не исчезли, они отвезли ее в клинику. Местный врач заметил, что рефлексы Ханны казались ненормально медленными, и когда он осмотрел ее глаза при свете, она показалась необычайно светочувствительной. Кроме того, похоже, что у нее затекла шея.

Упражнение ( PageIndex {1} )

Каковы возможные причины симптомов Ханны?

Термин, используемый для описания всех химических реакций внутри клетки, называется метаболизм (Рисунок ( PageIndex {1} )). Клеточные процессы, такие как построение или разрушение сложных молекул, происходят через серию ступенчатых взаимосвязанных химических реакций, называемых метаболическими путями. Спонтанные реакции с высвобождением энергии являются экзергоническими реакциями, тогда как эндергонические реакции требуют энергии для протекания. Термин анаболизм относится к тем эндергоническим метаболическим путям, которые участвуют в биосинтезе, превращая простые молекулярные строительные блоки в более сложные молекулы и подпитываемые использованием клеточной энергии. И наоборот, термин катаболизм относится к экзергоническим путям, которые расщепляют сложные молекулы на более простые. Молекулярная энергия, хранящаяся в связях сложных молекул, высвобождается в катаболических путях и собирается таким образом, что ее можно использовать для производства высокоэнергетических молекул, которые используются для управления анаболическими путями. Таким образом, с точки зрения энергии и молекул, клетки постоянно уравновешивают катаболизм и анаболизм.

Классификация по углеродным источникам и источникам энергии

Организмы можно идентифицировать по источнику углерода, который они используют для обмена веществ, а также по их источнику энергии. Приставки авто- («я») и гетеро- («другой») относятся к происхождению источников углерода, которые могут использовать различные организмы. Организмы, преобразующие неорганический диоксид углерода (CO2) в органические углеродные соединения являются автотрофнымиs. Растения и цианобактерии - хорошо известные примеры автотрофов. И наоборот, гетеротрофs полагаться на более сложные органические углеродные соединения в качестве питательных веществ; они предоставляются им изначально автотрофами. Многие организмы, от людей до многих прокариот, в том числе хорошо изученные кишечная палочка, являются гетеротрофными.

Организмы также можно идентифицировать по используемому ими источнику энергии. Вся энергия получается за счет передачи электронов, но источник электронов различается у разных типов организмов. Приставки фото- («свет») и химио- («химический») относятся к источникам энергии, которые используют различные организмы. Те, кто получает энергию для переноса электронов от света, являются фототрофами.s, тогда как хемотрофs получить энергию для переноса электрона, разрывая химические связи. Есть два типа хемотрофов: органотрофы.s и литотрофs. Органотрофы, в том числе люди, грибы и многие прокариоты, являются хемотрофами, которые получают энергию из органических соединений. Литотрофы («лито» означает «скала») - это хемотрофы, которые получают энергию от неорганических соединений, включая сероводород (H2S) и восстановленное железо. Литотрофия уникальна для мира микробов.

Стратегии, используемые для получения углерода и энергии, можно комбинировать для классификации организмов по типу питания. Большинство организмов являются хемогетеротрофами, потому что они используют органические молекулы в качестве источников электронов и углерода. Таблица ( PageIndex {1} ) суммирует эту и другие классификации.

Таблица ( PageIndex {1} ): Классификация организмов по энергии и источнику углерода
КлассификацииЭнергетический ресурсИсточник углеродаПримеры
ХемотрофыХемоавтотрофыХимическаяНеорганическийБактерии, окисляющие водород, серу, железо, азот и угарный газ
ХемогетеротрофыХимическаяОрганические соединенияВсе животные, большинство грибов, простейших и бактерий
ФототрофыФотоавтотрофыСветНеорганическийВсе растения, водоросли, цианобактерии, зеленые и пурпурные серные бактерии.
ФотогетеротрофыСветОрганические соединенияЗеленые и пурпурные несерные бактерии, гелиобактерии

Упражнение ( PageIndex {2} )

  1. Объясните разницу между катаболизмом и анаболизмом.
  2. Объясните разницу между автотрофами и гетеротрофами.

Окисление и снижение метаболизма

Передача электронов между молекулами важна, потому что большая часть энергии, хранящейся в атомах и используемой для работы топливных элементов, находится в форме высокоэнергетических электронов. Передача энергии в виде электронов позволяет клетке постепенно передавать и использовать энергию; то есть небольшими пакетами, а не единичным разрушительным взрывом. Реакции, которые удаляют электроны из молекул доноров, оставляя их окисленными, являются реакциями окисления.s; те, которые добавляют электроны к молекулам акцептора, оставляя их восстановленными, являются реакцией восстановленияs. Поскольку электроны могут переходить от одной молекулы к другой, окисление и восстановление происходят в тандеме. Эти пары реакций называются окислительно-восстановительными реакциями или окислительно-восстановительными реакциями.s.

Энергоносители: НАД +, НАДФ +, ФАД и АТФ

Энергия, выделяющаяся при разрыве химических связей в питательных веществах, может храниться либо за счет восстановления переносчиков электронов, либо в связях аденозинтрифосфата (АТФ). В живых системах небольшой класс соединений функционирует как переносчик мобильных электронов.s, молекулы, которые связываются и перемещают электроны высокой энергии между соединениями по пути. Основные переносчики электронов, которые мы будем рассматривать, происходят из группы витаминов B и являются производными нуклеотидов; они представляют собой никотинамидадениндинуклеотид, никотинадениндинуклеотидфосфат и флавинадениндинуклеотид. Эти соединения можно легко восстановить или окислить. Никотинамидадениндинуклеотид (НАД+/ NADH) является наиболее распространенным переносчиком мобильных электронов, используемым при катаболизме. НАД+ окисленная форма молекулы; НАДН - это восстановленная форма молекулы. Никотин-аденин-динуклеотидфосфат (НАДФ+) окисленная форма НАД+ вариант, содержащий дополнительную фосфатную группу, является еще одним важным переносчиком электронов; при восстановлении образует НАДФН. Окисленная форма флавинадениндинуклеотида - FAD, а его восстановленная форма - FADH.2. Оба НАД+/ НАДН и ФАД / ФАД2 широко используются для извлечения энергии из сахаров во время катаболизма хемогетеротрофов, тогда как НАДФ+/ НАДФН играет важную роль в анаболических реакциях и фотосинтезе. В совокупности FADH2, НАДН и НАДФН часто упоминаются как обладающие восстанавливающей способностью из-за их способности отдавать электроны в различные химические реакции.

Живая клетка должна быть способна обрабатывать энергию, выделяемую во время катаболизма, таким образом, чтобы клетка могла безопасно хранить энергию и высвобождать ее для использования только по мере необходимости. Живые клетки достигают этого с помощью соединения аденозинтрифосфата (АТФ). АТФ часто называют «энергетической валютой» клетки, и, как и валюта, это универсальное соединение можно использовать для удовлетворения любых энергетических потребностей клетки. В основе АТФ лежит молекула аденозинмонофосфата (АМФ), которая состоит из молекулы аденина, связанной с молекулой рибозы, и одной фосфатной группы. Рибоза - это пятиуглеродный сахар, содержащийся в РНК, а АМФ - один из нуклеотидов в РНК. Добавление второй фосфатной группы к этой основной молекуле приводит к образованию аденозиндифосфата (АДФ); добавление третьей фосфатной группы образует АТФ (Рисунок ( PageIndex {2} )). Добавление фосфатной группы к молекуле, процесс, называемый фосфорилированием, требует энергии. Фосфатные группы заряжены отрицательно и, таким образом, отталкиваются друг от друга, когда они расположены последовательно, как в АДФ и АТФ. Это отталкивание делает молекулы АДФ и АТФ нестабильными по своей природе. Таким образом, связи между фосфатными группами (одна в АДФ и две в АТФ) называются высокоэнергетической фосфатной связью.s. Когда эти высокоэнергетические связи разрываются с высвобождением одного фосфата (называемого неорганическим фосфатом [Pя]) или две связанные фосфатные группы (называемые пирофосфатом [PPя]) из АТФ через процесс, называемый дефосфорилированием, энергия высвобождается для запуска эндергонических реакций (рис. ( PageIndex {3} )).

Упражнение ( PageIndex {3} )

Какова функция электронного носителя?

Структура и функции фермента

Вещество, ускоряющее химическую реакцию, является катализатором. Катализаторы не используются и не меняются во время химических реакций, поэтому их можно использовать повторно. В то время как неорганические молекулы могут служить катализаторами широкого спектра химических реакций, белки, называемые ферментами, служат катализаторами биохимических реакций внутри клеток. Таким образом, ферменты играют важную роль в контроле клеточного метаболизма.

Фермент действует за счет снижения энергии активации химической реакции внутри клетки. Энергия активации - это энергия, необходимая для образования или разрыва химических связей и преобразования реагентов в продукты (Рисунок ( PageIndex {4} )). Ферменты снижают энергию активации, связываясь с молекулами реагентов и удерживая их таким образом, чтобы ускорить реакцию.

Химические реагенты, с которыми связывается фермент, называются субстратом.s, а место внутри фермента, где связывается субстрат, называется активным центром фермента. Характеристики аминокислот рядом с активным сайтом создают очень специфическую химическую среду внутри активного сайта, которая вызывает способность связываться, хотя и кратковременно, с конкретным субстратом (или субстратами). Благодаря этому подобию головоломки между ферментом и его субстратом, ферменты известны своей специфичностью. Фактически, когда фермент связывается со своим субстратом (субстратами), структура фермента слегка изменяется, чтобы найти наилучшее соответствие между переходным состоянием (структурное промежуточное звено между субстратом и продуктом) и активным центром, так же, как резиновая перчатка формируется для в него вставлена ​​рука. Эта модификация активного сайта в присутствии субстрата, наряду с одновременным образованием переходного состояния, называется индуцированной подгонкой (рис. ( PageIndex {5} )). В целом, существует специально подобранный фермент для каждого субстрата и, следовательно, для каждой химической реакции; однако есть и некоторая гибкость. Некоторые ферменты обладают способностью действовать на несколько различных структурно связанных субстратов.

Ферменты подвержены влиянию местных условий окружающей среды, таких как pH, концентрация субстрата и температура. Хотя повышение температуры окружающей среды обычно увеличивает скорость реакции, катализируемую ферментом или иным образом, повышение или понижение температуры за пределами оптимального диапазона может повлиять на химические связи в активном центре, делая их менее подходящими для связывания субстратов. Высокие температуры в конечном итоге заставят ферменты, как и другие биологические молекулы, денатурировать, теряя свою трехмерную структуру и функцию. Ферменты также подходят для наилучшего функционирования в определенном диапазоне pH, и, как и в случае с температурой, экстремальные значения pH окружающей среды (кислотные или щелочные) могут вызвать денатурацию ферментов. Аминокислотные боковые цепи активного центра обладают собственными кислотными или основными свойствами, которые оптимальны для катализа и, следовательно, чувствительны к изменениям pH.

Другим фактором, влияющим на активность фермента, является концентрация субстрата: активность фермента увеличивается при более высоких концентрациях субстрата, пока не достигнет точки насыщения, при которой фермент не может связывать дополнительный субстрат. В целом, ферменты оптимизированы для наилучшей работы в тех условиях окружающей среды, в которых живут организмы, которые их производят. Например, в то время как микробы, обитающие в горячих источниках, содержат ферменты, которые лучше всего работают при высоких температурах, у патогенов человека есть ферменты, которые лучше всего работают при 37 ° C. Точно так же, хотя ферменты, продуцируемые большинством организмов, лучше всего работают при нейтральном pH, микробы, растущие в кислой среде, делают ферменты оптимизированными для условий низкого pH, что позволяет им расти в этих условиях.

Многие ферменты не работают оптимально или даже не работают, если они не связаны с другими специфическими небелковыми вспомогательными молекулами, либо временно посредством ионных или водородных связей, либо постоянно через более сильные ковалентные связи. Связывание с этими молекулами способствует оптимальной конформации и функционированию соответствующих ферментов. Два типа вспомогательных молекул - кофакторы и коферменты. Кофакторами являются неорганические ионы, такие как железо (Fe2+) и магний (Mg2+), которые помогают стабилизировать конформацию и функцию ферментов. Одним из примеров фермента, которому в качестве кофактора требуется ион металла, является фермент, который строит молекулы ДНК, ДНК-полимераза, для которой требуется связанный ион цинка (Zn2+) функционировать.

Коферменты - это органические молекулы-помощники, необходимые для действия ферментов. Как и ферменты, они не потребляются и, следовательно, могут использоваться повторно. Наиболее распространенными источниками коферментов являются диетические витамины. Некоторые витамины являются предшественниками коферментов, а другие действуют непосредственно как коферменты.

Некоторые кофакторы и коферменты, такие как кофермент A (CoA), часто связываются с активным сайтом фермента, помогая в химии перехода субстрата в продукт (рисунок ( PageIndex {6} )). В таких случаях фермент, не имеющий необходимого кофактора или кофермента, называется апоферментом и неактивен. И наоборот, фермент с необходимым ассоциированным кофактором или коферментом называется холоэнзимом и является активным. НАДН и АТФ также являются примерами обычно используемых коферментов, которые обеспечивают электроны высокой энергии или фосфатные группы, соответственно, которые связываются с ферментами, тем самым активируя их.

Упражнение ( PageIndex {4} )

Какую роль играют ферменты в химической реакции?

Ингибиторы ферментов

Ферменты можно регулировать способами, которые либо способствуют, либо снижают их активность. Существует множество различных типов молекул, которые ингибируют или стимулируют функцию ферментов, и для этого существуют различные механизмы (рисунок ( PageIndex {7} )). Конкурентный ингибитор - это молекула, достаточно похожая на субстрат, чтобы она могла конкурировать с субстратом за связывание с активным сайтом, просто блокируя связывание субстрата. Чтобы конкурентный ингибитор был эффективным, его концентрация должна быть приблизительно равна концентрации субстрата. Препараты сульфамида являются хорошим примером конкурентной конкуренции. Они используются для лечения бактериальных инфекций, поскольку связываются с активным участком фермента в пути синтеза бактериальной фолиевой кислоты. Присутствие в достаточной дозе сульфамидного препарата предотвращает синтез фолиевой кислоты, и бактерии не могут расти, потому что они не могут синтезировать ДНК, РНК и белки. На людей это не влияет, потому что мы получаем фолиевую кислоту из своего рациона.

С другой стороны, неконкурентный (аллостерический) ингибитор связывается с ферментом в аллостерическом сайте, месте, отличном от активного сайта, и все же ему удается блокировать связывание субстрата с активным сайтом, вызывая конформационные изменения, которые снижают сродство фермент в качестве субстрата (Рисунок ( PageIndex {8} )). Поскольку для эффективного ингибирования на фермент требуется только одна молекула ингибитора, концентрация ингибиторов, необходимая для неконкурентного ингибирования, обычно намного ниже, чем концентрация субстрата.

Помимо аллостерических ингибиторов существуют аллостерические активаторы.s которые связываются с участками фермента вдали от активного сайта, вызывая конформационное изменение, которое увеличивает сродство активного сайта (ов) фермента к его субстрату (субстратам).

Аллостерический контроль - важный механизм регуляции метаболических путей, участвующих как в катаболизме, так и в анаболизме. Наиболее эффективным и элегантным образом клетки эволюционировали, чтобы также использовать продукты собственных метаболических реакций для подавления активности ферментов с помощью обратной связи. Подавление обратной связи включает использование продукта метаболического пути для регулирования его собственного дальнейшего производства. Клетка реагирует на обилие определенных продуктов замедлением производства во время анаболических или катаболических реакций (Рисунок ( PageIndex {8} )).

Упражнение ( PageIndex {5} )

Объясните разницу между конкурентным ингибитором и неконкурентным ингибитором.

Ключевые концепции и резюме

  • Метаболизм включает химические реакции, которые разрушают сложные молекулы (катаболизм) и те, которые строят сложные молекулы (анаболизм).
  • Организмы можно классифицировать по источнику углерода. Автотрофы превращать неорганический диоксид углерода в органический углерод; гетеротрофы использовать фиксированные органические углеродные соединения.
  • Организмы также можно классифицировать по источнику энергии. Фототрофы получают свою энергию от света. Хемотрофы получают свою энергию из химических соединений. Органотрофы использовать органические молекулы и литотрофы использовать неорганические химические вещества.
  • Сотовый электронные носители принимают высокоэнергетические электроны из продуктов питания, а затем служат донорами электронов в последующих окислительно-восстановительные реакции. FAD / FADH2, НАД+/ НАДН, и НАДФ+/ НАДФН являются важными переносчиками электронов.
  • Аденозинтрифосфат (АТФ) служит энергетической валютой клетки, безопасно сохраняя химическую энергию в двух высокоэнергетические фосфатные связи для последующего использования для управления процессами, требующими энергии.
  • Ферменты биологические катализаторы которые увеличивают скорость химических реакций внутри клеток за счет снижения энергии активации, необходимой для протекания реакции.
  • В природе, экзэргонические реакции не требуют энергии, помимо энергии активации, для продолжения, и они высвобождают энергию. Они могут протекать без ферментов, но медленно. Наоборот, эндергонические реакции требуется энергия, превышающая энергию активации. В клетках эндергонические реакции сочетаются с экзэргоническими реакциями, что делает комбинацию энергетически выгодной.
  • Субстраты связываться с ферментом активный сайт. Этот процесс обычно изменяет структуры как активного центра, так и субстрата, способствуя образованию переходного состояния; это известно как индуцированный припадок.
  • Кофакторы представляют собой неорганические ионы, которые стабилизируют структуру и функцию ферментов. Коферменты представляют собой органические молекулы, необходимые для правильного функционирования ферментов, и часто получаются из витаминов. Фермент, лишенный кофактора или кофермента, является апофермент; фермент со связанным кофактором или коферментом представляет собой холоэнзим.
  • Конкурентные ингибиторы регулируют ферменты путем связывания с активным центром фермента, предотвращая связывание субстрата. Неконкурентные (аллостерические) ингибиторы связываются с аллостерические сайты, вызывая конформационное изменение фермента, которое препятствует его функционированию. Подавление обратной связи возникает, когда продукт метаболического пути неконкурентно связывается с ферментом на ранней стадии пути, в конечном итоге предотвращая синтез продукта.

Множественный выбор

Что из следующего представляет собой организм, который получает свою энергию от передачи электронов, происходящих от химических соединений, и его углерода от неорганического источника?

А. хемоавтотроф
Б. хемогетеротроф
С. фотогетеротроф
D. фотоавтотроф

А

Какая из следующих молекул восстанавливается?

РЕКЛАМА+
Б. ФАД
C. O2
D. НАДФН

D

За счет чего действуют ферменты?

А. увеличение энергии активации
Б. снижение энергии активации
C. выполнение экзергонических реакций эндергонических
D. выполнение эндергонических реакций эксергоническими

B

На что из нижеперечисленного больше всего похож по структуре конкурентный ингибитор?

A. активный сайт
Б. аллостерический сайт
C. субстрат
D. кофермент

C

Какие из следующих органических молекул помогают ферментам правильно работать?

А. кофакторы
Б. коферменты
С. холоэнзимы
D. апоферменты

B

Заполнить бланк

Процессы, в которых клеточная энергия используется для создания сложных молекул из более простых, описываются как ________.

анаболический

Потеря электрона молекулой называется ________.

окисление

Часть фермента, с которой связывается субстрат, называется ________.

активный сайт

Верно / неверно

Конкурентные ингибиторы связываются с аллостерическими сайтами.

Ложь

Короткий ответ

Может ли реакция окисления происходить в клетках без реакции восстановления? Объяснять.

Какова функция таких молекул, как НАД+/ НАДН и ФАД / ФАД2 в камерах?


8.0: Энергия, материя и ферменты - Биология

ЧАСТЬ II. УГОЛКИ: ХИМИЯ, КЛЕТКИ И МЕТАБОЛИЗМ

5. Ферменты, коферменты и энергия

Всем живым организмам требуется постоянный источник энергии для поддержания жизни. Они получают эту энергию посредством химических реакций, контролируемых ферментами, которые высвобождают внутреннюю

потенциальная энергия, хранящаяся в химических связях молекул (рисунок 5.10). Горение дерева - это химическая реакция, которая приводит к высвобождению энергии за счет разрыва химических связей. Химические связи целлюлозы разорваны, и более мелкие конечные продукты двуокиси углерода (CO2) и вода (H2O) производятся. В химических связях диоксида углерода и воды меньше потенциальной энергии, чем в сложных молекулах органической целлюлозы, а избыточная энергия выделяется в виде света и тепла.

РИСУНОК 5.10. Энергия жизни: химические связи

Все живые существа используют энергию, содержащуюся в химических связях. Когда организмы расщепляют молекулы, они могут использовать высвобождаемую энергию для метаболических процессов, таких как движение, рост и размножение. Во всех случаях при разрыве химических связей выделяется определенное количество тепла.

В живых существах также выделяется энергия, но она выделяется серией небольших шагов, и каждый из них контролируется определенным ферментом. Каждый шаг начинается с субстрата, который превращается в продукт, который, в свою очередь, становится субстратом для другого фермента. Такая серия реакций, контролируемых ферментами, называется биохимическим путем или метаболическим путем. Процессы фотосинтеза, дыхания, синтеза белка и многих других клеточных процессов состоят из ряда биохимических путей. Биохимические пути, которые приводят к распаду соединений, обычно называют катаболизмом. Биохимические пути, которые приводят к синтезу новых, более крупных соединений, известны как анаболизм. Рисунок 5.11 иллюстрирует природу биохимических путей.

РИСУНОК 5.11. Биохимические пути

Биохимические пути являются результатом серии контролируемых ферментами реакций. На каждом этапе на субстрат воздействует фермент, чтобы произвести продукт. Затем продукт становится субстратом для следующего фермента в цепочке реакций. Такие пути можно использовать для разрушения молекул, наращивания молекул, высвобождения энергии и выполнения многих других действий.

Один из удивительных фактов природы заключается в том, что большинство организмов использует одни и те же основные биохимические пути. Например, бактерия E. coli и человеческие клетки имеют примерно 1000 одинаковых генов. Эти два совершенно разных типа клеток производят множество одних и тех же ферментов и, следовательно, имеют одни и те же пути. Однако, поскольку виды ферментов, которые способен производить организм, зависят от его генов, некоторые изменения происходят в деталях биохимических путей. Тот факт, что так много видов организмов используют одни и те же биохимические процессы, является сильным аргументом в пользу идеи эволюции от общего предка. После разработки успешной биохимической стратегии гены и пути сохранялись (сохранялись) через эволюционных потомков с небольшими модификациями схемы.

Производство энергии в полезной форме: АТФ

Передача химической энергии внутри живых существ осуществляется с помощью нуклеотида РНК, известного как аденозинтрифосфат (АТФ). Химическая энергия сохраняется при производстве АТФ и высвобождается при его расщеплении. Молекула АТФ состоит из молекулы аденина (азотистого основания), рибозы (сахара) и 3 фосфатных групп (рис. 5.12). Если присутствует только 1 фосфат, молекула известна как аденозинмонофосфат (АМФ).

РИСУНОК 5.12. Аденозинтрифосфат (АТФ)

Молекула АТФ является энергоносителем. Молекула АТФ состоит из нескольких субъединиц: молекулы аденина, молекулы рибозы и 3-х фосфатных групп. 2 концевые фосфатные группы связаны высокоэнергетическими связями. Эти связи легко разрываются, поэтому они выделяют большое количество энергии. Поскольку это высокоэнергетические связи, они представлены изогнутыми сплошными линиями.

Когда к АМФ добавляется вторая фосфатная группа, образуется молекула аденозиндифосфата (АДФ). АДФ, с добавлением еще большей энергии, способен связываться с третьей фосфатной группой и образовывать АТФ. (Вспомните из главы 3, что добавление фосфата к молекуле называется реакцией фосфорилирования.) Связи, удерживающие последние 2 фосфата с молекулой, легко разрушаются, высвобождая энергию для клеточных процессов, требующих энергии. Поскольку связь между этими фосфатами очень проста для использования клеткой, она называется высокоэнергетической фосфатной связью. Эти связи часто показаны на диаграммах в виде сплошных изогнутых линий (-). И АДФ, и АТФ, поскольку они содержат высокоэнергетические связи, являются очень нестабильными молекулами и легко теряют свои фосфаты. Когда это происходит, энергия, удерживаемая в высокоэнергетических связях фосфата, может передаваться молекуле с более низкой энергией или высвобождаться в окружающую среду. Внутри клетки специфические ферменты (фосфорилазы) ускоряют высвобождение энергии, поскольку АТФ расщепляется на АДФ и P (фосфат). Когда связь, удерживающая третий фосфат в молекуле АТФ, разрывается, энергия высвобождается для использования в других видах деятельности.

Когда энергия извлекается из химической реакции или другого источника энергии, такого как солнечный свет, она сохраняется, когда фосфат присоединяется к АДФ с образованием АТФ.

Аналогия, которая может быть полезной, - представить каждую молекулу АТФ, используемую в клетке, как перезаряжаемую батарею. Когда мощность разряжена, ее можно перезаряжать несколько раз, прежде чем она потребует повторного использования (рисунок 5.13).

РИСУНОК 5.13. ATP: источник питания для ячеек

Когда аккумуляторные батареи фонарика разряжаются, их можно перезарядить, поместив их в специально разработанное зарядное устройство. Это позволяет аккумулировать в батареях необходимое количество энергии от электростанции для повторного использования. Клетки работают примерно так же. Когда «батареи» элемента разряжаются во время выполнения работы, такой как сокращение мышц, разряженные «батареи», ADP могут быть снова заряжены до полной мощности АТФ.

Еще одна важная концепция, которую можно применить ко многим различным биохимическим путям, - это механизм переноса электронов. Поскольку электроны атома находятся снаружи, электроны на внешнем энергетическом уровне могут быть легче потеряны для окружающей среды, особенно если они получают дополнительную энергию и переходят на более высокий энергетический уровень. Когда они возвращаются в исходное положение, они теряют эту энергию. Эта активность происходит всякий раз, когда электроны набирают или теряют энергию. В живых существах такие изменения энергии используются специальными молекулами, которые захватывают такие «возбужденные» электроны, которые могут быть переданы другим химическим веществам. Эти реакции переноса электрона обычно называют реакциями окисления-восстановления. В окислительно-восстановительных реакциях (окислительно-восстановительных) молекулы, теряющие электроны, окисляются, а молекулы, получающие электроны, восстанавливаются. Молекула, которая теряет электрон, теряет энергию, молекула, которая получает электрон, получает энергию.

В клетках много разных акцепторов или переносчиков электронов. Однако тремя наиболее важными из них являются коферменты: никотинамидадениндинуклеотид (NAD +), никотинамидадениндинуклеотидфосфат (NADP +) и / лавинадениндинуклеотид (FAD). Напомним, что ниацин необходим для выработки НАД + и НАДФ +, а рибофлавин необходим для выработки ФАД. Поскольку НАД +, НАДФ +, ФАД и подобные молекулы принимают и высвобождают электроны, они часто участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Когда НАД +, НАДФ + и ФАД принимают электроны, они заряжаются отрицательно. Таким образом, они легко захватывают ионы водорода (H +), поэтому, когда они восстанавливаются, они отображаются как NADH, NADPH и FADH.2. Следовательно, эти молекулы также можно рассматривать как переносчики водорода. Во многих биохимических процессах существует серия контролируемых ферментом окислительно-восстановительных реакций (реакции переноса электронов), в которых каждый этап приводит к передаче небольшого количества энергии от молекулы с более высокой энергией к молекуле с более низкой энергией (рисунок 5.14). Таким образом, транспорт электронов часто связан с образованием АТФ.

РИСУНОК 5.14. Электронный транспорт и протонный градиент

Транспортировка высокоэнергетических электронов через ряд электронных носителей позволяет выделять энергию дискретными управляемыми пакетами. В некоторых случаях отданная энергия используется для перемещения или перекачки протонов (H +) с одной стороны мембраны на другую, и устанавливается градиент концентрации протонов. Когда протоны проходят через мембрану, ферменты в мембране могут захватывать энергию и образовывать АТФ.

Во многих окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках, переносимые электроны исходят от атомов водорода. Ядро водорода (протон) образуется всякий раз, когда электроны отделяются от атомов водорода. Когда электроны с более высокой энергией переходят в состояния с более низкой энергией, протоны часто перекачиваются через мембраны. Это создает область с высокой концентрацией протонов на одной стороне мембраны. Поэтому этот процесс называют протонным насосом. «Давление», создаваемое этой высокой концентрацией протонов, высвобождается, когда протоны проходят через поры в мембране обратно на сторону, с которой они были закачаны. Когда они проходят через поры, фермент АТФ-синтетаза (фосфорилаза) использует их энергию для ускорения образования молекулы АТФ, связывая фосфат с молекулой АДФ. Таким образом, создание протонного градиента является важным шагом в производстве большей части АТФ, производимого в клетках (см. Рисунок 5.14).

Четыре концепции биохимических путей, производства АТФ, транспорта электронов и протонного насоса - все взаимосвязаны. Мы будем использовать эти концепции для изучения отдельных аспектов фотосинтеза и дыхания в главах 6 и 7.

15. Что такое биохимический путь и какое отношение он имеет к ферментам?

16. Опишите, что происходит во время переноса электронов и что это связано с протонным насосом.

Ферменты - это белковые катализаторы, которые ускоряют скорость химических реакций без значительного повышения температуры. Они делают это за счет снижения энергии активации. Ферменты имеют очень специфическую структуру, которая соответствует структуре конкретных молекул субстрата. Молекула субстрата контактирует только с определенной частью молекулы фермента - местом прикрепления. Активный центр фермента - это место, где молекула субстрата изменяется. Комплекс фермент-субстрат реагирует с образованием конечного продукта. Белковая природа ферментов делает их чувствительными к условиям окружающей среды, таким как температура и pH, которые изменяют структуру белков. Количество и виды ферментов в конечном итоге контролируются генетической информацией клетки. Другие виды молекул, такие как коферменты, ингибиторы и конкурирующие ферменты, могут влиять на определенные ферменты. Изменение условий внутри клетки меняет ее ферментативные приоритеты, влияя на число оборотов.

Ферменты также используются для ускорения и связывания химических реакций с биохимическими путями. Энергетическая валюта клетки, АТФ, вырабатывается ферментативными путями, известными как перенос электронов и перекачка протонов. Четыре концепции биохимических путей, производства АТФ, транспорта электронов и протонного насоса взаимосвязаны.

1. То, что ускоряет скорость химической реакции, но не используется в ней, называется

2. Количество энергии, необходимое для протекания химической реакции, известно как

3. Молекула, на которую действует фермент, представляет собой

4. Your cells require _____ to manufacture certain coenzymes.

5. When a protein’s three-dimensional structure has been altered to the extent that it no longer functions, it has been

d. competitively inhibited.

6. Whenever there are several different enzymes available to combine with a given substrate, _____ results.

7. In _____, a form of enzyme control, the end product inhibits one step of its formation when its concentration becomes high enough.

8. Which of the following contains the greatest amount of potential chemical-bond energy?

9. Electron-transfer reactions are commonly called _____ reactions.

10. As electrons pass through the pores of cell membranes, an enzyme, _____ (a phosphorylase), uses electron energy to speed the formation of an ATP molecule by bonding a phosphate to an ADP molecule.

11. If a cleaning agent contains an enzyme that will get out stains that are protein in nature, it can also be used to take out stains caused by oil. (T/F)

12. Keeping foods in the refrigerator helps make them last longer because the lower temperature _____ enzyme activity.

13. ATP is generated when hydrogen ions flow from a _____ to a _____ concentration after they have been pumped from one side of the membrane to the other.

14. What are teams competing for in a football game? _____

15. A person who is vitamin deficient will most likely experience a _____ in their metabolism.

1. a 2. c 3. d 4. vitamins 5. a 6. enzymatic competition 7. negative feedback 8. c 9. oxidation-reduction 10. ATP synthetase 11. F 12. slows/inhibits 13. higher, lower 14. the ball 15. Disruption

The following data were obtained by a number of Nobel Prize-winning scientists from Lower Slobovia. As a member of the group, interpret the data with respect to the following:

2. Movement of substrates into and out of the cell

3. Competition among various enzymes for the same substrate

а. A lowering of the atmospheric temperature from 22°C to 18°C causes organisms to form a thick, protective coat.

б. Below 18°C, no additional coat material is produced.

c. If the cell is heated to 35°C and then cooled to 18°C, no coat is produced.

d. The coat consists of a complex carbohydrate.

е. The coat will form even if there is a low concentration of simple sugars in the surroundings.

f. If the cell needs energy for growth, no cell coats are produced at any temperature.

Если вы являетесь правообладателем любого материала, содержащегося на нашем сайте, и намереваетесь его удалить, обратитесь к нашему администратору сайта для получения разрешения.


Enzymes: How they work and what they do

Enzymes help speed up chemical reactions in the human body. They bind to molecules and alter them in specific ways. They are essential for respiration, digesting food, muscle and nerve function, among thousands of other roles.

In this article, we will explain what an enzyme is, how it works, and give some common examples of enzymes in the human body.

Share on Pinterest The enzyme amylase (pictured), breaks down starch into sugars.

Enzymes are built of proteins folded into complicated shapes they are present throughout the body.

The chemical reactions that keep us alive – our metabolism – rely on the work that enzymes carry out.

Enzymes speed up (catalyze) chemical reactions in some cases, enzymes can make a chemical reaction millions of times faster than it would have been without it.

А субстрат binds to the активный сайт of an enzyme and is converted into продукты. Once the products leave the active site, the enzyme is ready to attach to a new substrate and repeat the process.

The digestive system – enzymes help the body break down larger complex molecules into smaller molecules, such as glucose, so that the body can use them as fuel.

Репликация ДНК – each cell in your body contains DNA. Each time a cell divides, that DNA needs to be copied. Enzymes help in this process by unwinding the DNA coils and copying the information.

Liver enzymes – the liver breaks down toxins in the body. To do this, it uses a range of enzymes.

The “lock and key” model was first proposed in 1894. In this model, an enzyme’s active site is a specific shape, and only the substrate will fit into it, like a lock and key.

This model has now been updated and is called the induced-fit model.

In this model, the active site changes shape as it interacts with the substrate. Once the substrate is fully locked in and in the exact position, the catalysis can begin.

Enzymes can only work in certain conditions. Most enzymes in the human body work best at around 37°C – body temperature. At lower temperatures, they will still work but much more slowly.

Similarly, enzymes can only function in a certain pH range (acidic/alkaline). Their preference depends on where they are found in the body. For instance, enzymes in the intestines work best at 7.5 pH, whereas enzymes in the stomach work best at pH 2 because the stomach is much more acidic.

If the temperature is too high or if the environment is too acidic or alkaline, the enzyme changes shape this alters the shape of the active site so that substrates cannot bind to it – the enzyme has become denatured.

Some enzymes cannot function unless they have a specific non-protein molecule attached to them. These are called cofactors. For instance, carbonic anhydrase, an enzyme that helps maintain the pH of the body, cannot function unless it is attached to a zinc ion.

To ensure that the body’s systems work correctly, sometimes enzymes need to be slowed down. For instance, if an enzyme is making too much of a product, there needs to be a way to reduce or stop production.

Enzymes’ activity can be inhibited in a number of ways:

Competitive inhibitors – a molecule blocks the active site so that the substrate has to compete with the inhibitor to attach to the enzyme.

Неконкурентные ингибиторы – a molecule binds to an enzyme somewhere other than the active site and reduces how effectively it works.

Uncompetitive inhibitors – the inhibitor binds to the enzyme and substrate after they have bound to each other. The products leave the active site less easily, and the reaction is slowed down.

Irreversible inhibitors – an irreversible inhibitor binds to an enzyme and permanently inactivates it.

There are thousands of enzymes in the human body, here are just a few examples:

  • Lipases – a group of enzymes that help digest fats in the gut.
  • Amylase – helps change starches into sugars. Amylase is found in saliva.
  • Мальтаза – also found in saliva breaks the sugar maltose into glucose. Maltose is found in foods such as potatoes, pasta, and beer.
  • Трипсин – found in the small intestine, breaks proteins down into amino acids.
  • Lactase – also found in the small intestine, breaks lactose, the sugar in milk, into glucose and galactose.
  • Acetylcholinesterase – breaks down the neurotransmitter acetylcholine in nerves and muscles.
  • Геликаза – unravels DNA.
  • ДНК-полимераза – synthesize DNA from deoxyribonucleotides.

Enzymes play a huge part in the day-to-day running of the human body. By binding to and altering compounds, they are vital for the proper functioning of the digestive system, the nervous system, muscles, and much, much more.


How Enzymes Work

Take a look at Figure 2. Note that глюкоза (C 6 ЧАС 12 О 6 ) in the presence of oxygen (6 O 2 ) will generate carbon dioxide (6 CO 2 ) and water (6 H 2 О). The forward reaction from glucose to the top of the energy hill to carbon dioxide and water at the base is energetically favorable, as indicated by the ȭownhill" position of the products. Because energy is released, the forward reaction sequence is called exergonic. Conversely, to synthesize glucose from CO 2 и H 2 O requires energy input to surmount the energy hill and drive the reaction in reverse therefore, glucose synthesis is called endergonic.

Every biochemical reaction involves both bond breaking and bond forming. The reactant molecules or substrates must absorb enough energy from their surroundings to start the reaction by breaking bonds in the reactant molecules. This initial energy investment is called the activation energy. The activation energy is represented by the uphill portion of the graph with the energy content of the reactants increasing. It is the height of this hilltop that is lowered by enzymes. At the top of the energetic hill, the reactants are in an unstable condition known as the transition state. At this fleeting moment, the molecules are energized and poised for the reaction to occur. As the molecules settle into their new bonding arrangements, energy is released to the surroundings (the downhill portion of the curve). At the summit of the energy hill, the reaction can occur in either the forward or the reverse direction.

Look again at Figure 2. The products CO 2 и H 2 O can form spontaneously or through a series of enzyme-catalyzed reactions in the cell. What enzymes do to accelerate reactions is to lower the energy activation barrier (green) to allow the transition state to be reached more rapidly. What is so special about the active site that allows it to accomplish this goal? Several mechanisms are involved.

Proximity Effect. Substrate molecules collide infrequently when their concentrations are low. The active site brings the reactants together for collision. The effective concentration of the reactants is increased significantly at the active site and favors transition state formation.

Orientation Effect. Substrate collisions in solution are random and are less likely to be the specific orientation that promotes the approach to the transition state. The amino acids that form the active site play a significant role in orienting the substrate. Substrate interaction with these specific amino acid side chains promotes strain such that some of the bonds are easier to break and thus the new bonds can form.

Promotion of Acid-Base Reactions. For many enzymes, the amino acids that form the active site have functional side chains that are poised to donate or accept hydrogen ионы from the substrate. The loss or the addition of a portion (H ) can destabilize the covalent bonds in the substrate to make it easier for the bonds to break. Hydrolysis and electron transfers also work by this mechanism.

Exclusion of Water. Most active sites are sequestered and somewhat hydrophobic to exclude water. This nonpolar environment can lower the activation energy for certain reactions. In addition, substrate binding to the enzyme is mediated by many weak noncovalent interactions. The presence of water with the substrate can actually disrupt these interactions in many cases.

Enzymes can use one or more of these mechanisms to produce the strain that is required to convert substrates to their transition state. Enzymes speed the rate of a reaction by lowering the amount of activation energy required to reach the transition state, which is always the most difficult step in a reaction.


8.0: Energy, Matter, and Enzymes - Biology

Kinetics, activation energy, activated complex and catalysts.

Biology on Khan Academy: Life is beautiful! From atoms to cells, from genes to proteins, from populations to ecosystems, biology is the study of the fascinating and intricate systems that make life possible. Dive in to learn more about the many branches of biology and why they are exciting and important. Covers topics seen in a high school or first-year college biology course.

Указатель курса

  1. Introduction to chemistry
  2. Elements and atoms | Atoms, compounds, and ions | Chemistry | Ханская академия
  3. Introduction to the atom | Chemistry of life | Biology | Ханская академия
  4. Orbitals | Electronic structure of atoms | Chemistry | Ханская академия
  5. More on orbitals and electron configuration | Chemistry | Ханская академия
  6. Electron Configurations
  7. Electron configurations 2 | Electronic structure of atoms | Chemistry | Ханская академия
  8. Noble gas configuration (old, low volume)
  9. Noble gas configuration | Electronic structure of atoms | Chemistry | Ханская академия
  10. Valence Electrons
  11. Groups of the Periodic Table
  12. Periodic Table Trends: Ionization Energy
  13. Other Periodic Table Trends
  14. Ionic, covalent, and metallic bonds | Chemical bonds | Chemistry | Ханская академия
  15. Molecular and Empirical Formulas
  16. The mole and Avogadro's number | Atoms, compounds, and ions | Chemistry | Ханская академия
  17. Formula from Mass Composition
  18. Another mass composition problem | Chemistry | Ханская академия
  19. Balancing Chemical Equations
  20. Stoichiometry | Chemical reactions and stoichiometry | Chemistry | Ханская академия
  21. Stoichiometry: Limiting reagent | Chemical reactions and stoichiometry | Chemistry | Ханская академия
  22. Ideal gas equation: PV = nRT | Chemistry | Ханская академия
  23. Ideal gas equation example 1 | Chemistry | Ханская академия
  24. Ideal gas equation example 2 | Chemistry | Ханская академия
  25. Ideal gas equation example 3 | Chemistry | Ханская академия
  26. Ideal gas equation example 4 | Chemistry | Ханская академия
  27. Introduction to partial pressure | Gases and kinetic molecular theory | Chemistry | Ханская академия
  28. Partial pressure example | Chemistry | Ханская академия
  29. States of matter | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  30. States of matter follow-up | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  31. Specific heat, heat of fusion and vaporization example | Chemistry | Ханская академия
  32. Chilling water problem | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  33. Phase diagrams | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  34. Van der Waals forces | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  35. Covalent networks, metallic crystals, and ionic crystals | Chemistry | Ханская академия
  36. Vapor pressure | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  37. Suspensions, colloids and solutions | Chemistry | Ханская академия
  38. Solubility and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  39. Boiling point elevation and freezing point depression | Chemistry | Ханская академия
  40. Introduction to kinetics | Energy and enzymes | Biology | Ханская академия
  41. Reactions in equilibrium | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  42. Group trend for ionization energy | Periodic table | Chemistry | Ханская академия
  43. Keq intuition | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  44. Keq derivation intuition | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  45. Heterogeneous equilibrium | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  46. Le Chatelier's principle | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  47. Introduction to pH, pOH, and pKw
  48. Acid Base Introduction
  49. pH, pOH of strong acids and bases | Chemistry | Ханская академия
  50. pH of a Weak Acid
  51. pH of a Weak Base
  52. Conjugate acids and bases
  53. pKa and pKb relationship | Acids and bases | Chemistry | Ханская академия
  54. Buffers and Henderson-Hasselbalch | Chemistry | Ханская академия
  55. Strong Acid Titration
  56. Buffer capacity | Buffers, titrations, and solubility equilibria | Chemistry | Ханская академия
  57. Weak Acid Titration
  58. Private video
  59. Titration roundup | Buffers, titrations, and solubility equilibria | Chemistry | Ханская академия
  60. Introduction to Oxidation States
  61. More on Oxidation States
  62. Hydrogen Peroxide Correction
  63. Редокс-реакции
  64. Galvanic Cells
  65. Types of decay | Nuclear chemistry | Chemistry | Ханская академия
  66. Half-life and carbon dating | Nuclear chemistry | Chemistry | Ханская академия
  67. Exponential decay formula proof (can skip, involves calculus) | Chemistry | Ханская академия
  68. Introduction to exponential decay | Nuclear chemistry | Chemistry | Ханская академия
  69. More exponential decay examples | Nuclear chemistry | Chemistry | Ханская академия
  70. Macrostates and microstates | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  71. Quasistatic and reversible processes | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  72. First law of thermodynamics / internal energy | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  73. More on internal energy | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  74. Work from expansion | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  75. PV-diagrams and expansion work | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  76. Proof: U = (3/2)PV or U = (3/2)nRT | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  77. Work done by isothermic process | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  78. Carnot cycle and Carnot engine | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  79. Proof: Volume ratios in a carnot cycle | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  80. Proof: S (or entropy) is a valid state variable | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  81. Thermodynamic entropy definition clarification | Physics | Ханская академия
  82. Reconciling thermodynamic and state definitions of entropy | Physics | Ханская академия
  83. Entropy intuition | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  84. Maxwell's demon | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  85. More on entropy | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  86. Efficiency of a Carnot engine | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  87. Carnot efficiency 2: Reversing the cycle | Thermodynamics | Physics | Ханская академия
  88. Carnot efficiency 3: Proving that it is the most efficient | Physics | Ханская академия
  89. Enthalpy | Thermodynamics | Chemistry | Ханская академия
  90. Heat of formation | Thermodynamics | Chemistry | Ханская академия
  91. Hess's law and reaction enthalpy change | Chemistry | Ханская академия
  92. Gibbs free energy and spontaneity | Chemistry | Ханская академия
  93. Gibbs free energy example | Thermodynamics | Chemistry | Ханская академия
  94. More rigorous Gibbs free energy / spontaneity relationship | Chemistry | Ханская академия
  95. A look at a seductive but wrong Gibbs/spontaneity proof | Chemistry | Ханская академия
  96. Stoichiometry example problem 1 | Chemistry | Ханская академия
  97. Stoichiometry example problem 2 | Chemistry | Ханская академия
  98. Limiting reactant example problem 1 | Chemistry | Ханская академия
  99. Empirical and Molecular Formulas from Stoichiometry
  100. Example of Finding Reactant Empirical Formula
  101. Stoichiometry of a Reaction in Solution
  102. Another Stoichiometry Example in a Solution
  103. Molecular and Empirical Forumlas from Percent Composition
  104. Acid base titration example | Chemistry | Ханская академия
  105. Spectrophotometry introduction | Kinetics | Chemistry | Ханская академия
  106. Spectrophotometry example | Kinetics | Chemistry | Ханская академия
  107. Hess's law example | Thermodynamics | Chemistry | Ханская академия
  108. Vapor pressure example | Chemistry | Ханская академия
  109. Change of state example | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Ханская академия
  110. Small x approximation for small Kc | Chemistry | Ханская академия
  111. Small x approximation for large Kc | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  112. pH and pKa relationship for buffers | Chemistry | Ханская академия
  113. 2015 AP chemistry free response 5a
  114. AP Chemistry multiple choice sample: Boiling points
  115. Rate constant k from half-life example | Knetics | Chemistry | Ханская академия
  116. Ways to get a buffer solution | Chemistry | Ханская академия
  117. Comparing Q vs K example | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  118. Finding units of rate constant k | Knetics | Chemistry | Ханская академия
  119. Calculating internal energy and work example | Chemistry | Ханская академия
  120. Ionic bonds and Coulombs law
  121. Bond enthalpy and enthalpy of reaction | Chemistry | Ханская академия
  122. Introduction to reaction quotient Qc | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  123. Le Chatelier's principle: Worked example | Chemical equilibrium | Chemistry | Ханская академия
  124. Conjugate acid-base pairs | Acids and bases | Chemistry | Ханская академия

Course Description

An introductory college-level chemistry course that explores topics such as atoms, compounds, and ions chemical reactions and stoichiometry ideal gases chemical equilibrium acids and bases kinetics thermodynamics redox reactions and electrochemistry and a whole lot more!


Field management effects on soil enzyme activities

There is growing recognition for the need to develop sensitive indicators of soil quality that reflect the effects of land management on soil and assist land managers in promoting long-term sustainability of terrestrial ecosystems. Eleven soil enzymes assays were investigated relative to soil management and soil quality at two study sites. Soils were sampled from the Vegetable Crop Rotation Plots (VRP) (established in 1989 in humid western Oregon) which compared continuous fescue (Festuca arundinacea) and four winter cover crop treatments in annual rotation with a summer vegetable crop. The second site was the Residue Utilization Plots (RUP) (initiated in 1931 in semi-arid Eastern Oregon) which is under a winter wheat–summer fallow and compared inorganic N, green manure and beef manure treatments. Soil also was sampled at the research center from a nearby grass pasture that is on the same soil type. The enzymes were α- а также β-glucosidase, α- а также β-galactosidase, amidase, arylsulfatase, deaminase, fluorescein diacetate hydrolysis, invertase, cellulase and urease. At both sites there was a significant treatment effect for each enzyme tested (п& lt0.05). Enzyme activities (except α- а также β-glucosidase and α- а также β-galactosidase) were generally higher in continuous grass fields than in cultivated fields. In cultivated systems, activity was higher where cover crops or organic residues were added as compared to treatments without organic amendments. It was found that use of air-dried soil samples provided the same ranking of treatments by a number of enzyme assays and would facilitate adoption of these assays for practical or commercial applications. Deaminase was not a good indicator of soil quality, while β-glucosidase was suggested as an assay that reflects soil management effects and has microbial ecological significance because of its role in the C cycle.


Смотреть видео: Медитация Тайный Эликсир Здоровья. Энергетическое Исцеление от Болезни Внутренних Органов (August 2022).